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클론과 EST에 대한 스탠포드 온라인 보편적 인 자원은 주제 영역 “DNA 결합 단백질”이 문서에 적용 할 수 있습니까? 예 경쟁 이익 없음 : 저자는 경쟁 이익이 존재하지 않는다고 선언했습니다. 분자 생물 과학의 제휴 학교, 시드니 대학, 시드니, NSW, 호주 . . 밧줄의 사용은 복잡한 형성에 입체 구속을 배치 할 수 있습니다. 우리는 이전에 화학 적 시프트 데이터가 링커의 장애와 일치한다는 것을 보여주었다 [54]. 여기에서 우리는 밧줄이 복잡한에 긴장을 소개할 수 있는지 평가하고, 또한 복잡한의 전반적인 역학을 검토하기 위하여 15N-NMR 이완 데이터를 이용했습니다. 데이터는 N-및 C-테르미니와 LMO4LIM2와 DEAF1404-418 사이의 글리신-세린 링커가 S208을 제외하고, 상당한 움직임을 거치며, 이는 링커가 유연하고 비네이티브 상호작용을 유도할 가능성이 낮다는 것을 암시한다(도 5. ). 이완 데이터는 일반적으로 N120-V123과 같은 루프 영역에 해당하는 LMO4(A86-H139)의 구조화 된 지역 내의 지역화 된 여행을 보여줍니다.

또한 LMO4•LDB1(H109-K111 및 E138-D140)의 결정 구조에서 짧은 α-나선체를 형성하는 두 영역에 대한 T1 데이터는 상대적으로 동적 구조를 나타내며, 이는 이러한 짧은 나선이 용액에서 일시적임을 시사합니다. 순서 매개변수 S2의 낮은 값은 LIM 도메인 내의 여러 잔류물에서도 관찰됩니다. 이러한 값은 로컬 역학을 반영할 수 있습니다. 예를 들어 루프와 β 턴에 있는 E98 및 G105는 각각 낮은 S2 값을 나타낸다. 이러한 데이터는 LIM 도메인 내에서 본질적인 유연성을 보고할 수 있습니다(예: [68], [69], [70]). 효모 2-하이브리드 실험은 LMO4(LIM1 및 LIM2)의 단리된 LIM 도메인을 사용하여 DEAF145-566의 상호작용을 시험하는데 사용되었다. LMO4는 하나 또는 둘 다 LIM 도메인을 포함하는 구성체로서(LMO4) 또는 `분자내 복합체`(LMO4•LDB1LID)를 만드는 LDB1LID와의 융합 단백질로서 발현되었다. LMO4와 DEAF1 사이의 상호작용은 LIM 도메인의 존재와 LDB1LID의 부재 에서만 관찰되었다(도 1a).

이러한 데이터는 두 LIM 도메인이 DEAF1 바인딩에 관여하고 LDB1LID가 있으면 DEAF1이 LMO4에 바인딩되지 않도록 합니다. 따라서, DEAF1 및 LDB1은 LMO4상에서 유사한 결합 면을 공유하거나, 또는 LDB1의 존재는 DEAF1 결합을 방지하는 LMO4의 형태 변화를 유도한다. 이 이소폼의 순서는 다음과 같이 표준 서열과 다릅니다: 223-333: GRGRCIKQGE… LLPATAATTF → WDLKPSRCLLHLCCLLRRHDLI 501-501 : E → EVIHPPRLPKVLGLQ 우리의 데이터는 청각 장애인1, LDB1 및 CtIP 모두 LMO4에 같은 얼굴에 바인딩 것을 보여줍니다. 셀에서 공동 발현 및 공동 현지화하는 경우 LMO4에 바인딩하기 위해 경쟁합니다. LMO4는 핵 국소화 서열(NLS)을 포함하지 않으며, 핵내로 수동적으로 확산될 수 있을 만큼 작다(∼20 kDa].].